MYLIP

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
2YHN, 2YHO

Ідентифікатори

Символи

MYLIP, IDOL, MIR, myosin regulatory light chain interacting protein

Зовнішні ІД

OMIM: 610082 MGI: 2388271 HomoloGene: 8309 GeneCards: MYLIP

Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з іоном металу • cytoskeletal protein binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • GO:0050372 ubiquitin-protein transferase activity • structural constituent of cytoskeleton • transferase activity • GO:1904264, GO:1904822, GO:0090622, GO:0090302 ubiquitin protein ligase activity
Клітинна компонента	• цитоплазма • мембрана • клітинна мембрана • внутрішньоклітинний • гіалоплазма • цитоскелет
Біологічний процес	• GO:1903364 positive regulation of protein catabolic process • negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance • regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process • нейробіологія розвитку • protein destabilization • Убіквітин-залежний протеоліз • cholesterol homeostasis • protein polyubiquitination • actomyosin structure organization • low-density lipoprotein particle receptor catabolic process • negative regulation of neuron projection development • ubiquitin-dependent protein catabolic process • cytoskeleton organization
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


29116


218203

Ensembl


ENSG00000007944


ENSMUSG00000038175

UniProt


Q8WY64


Q8BM54

RefSeq (мРНК)


NM_013262


NM_153789

RefSeq (білок)


NP_037394


NP_722484

Локус (UCSC)

Хр. 6: 16.13 – 16.15 Mb

Хр. 13: 45.54 – 45.57 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

MYLIP (англ. Myosin regulatory light chain interacting protein) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 445 амінокислот, а молекулярна маса — 49 910^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MLCYVTRPDA	VLMEVEVEAK	ANGEDCLNQV	CRRLGIIEVD	YFGLQFTGSK
GESLWLNLRN	RISQQMDGLA	PYRLKLRVKF	FVEPHLILQE	QTRHIFFLHI
KEALLAGHLL	CSPEQAVELS	ALLAQTKFGD	YNQNTAKYNY	EELCAKELSS
ATLNSIVAKH	KELEGTSQAS	AEYQVLQIVS	AMENYGIEWH	SVRDSEGQKL
LIGVGPEGIS	ICKDDFSPIN	RIAYPVVQMA	TQSGKNVYLT	VTKESGNSIV
LLFKMISTRA	ASGLYRAITE	THAFYRCDTV	TSAVMMQYSR	DLKGHLASLF
LNENINLGKK	YVFDIKRTSK	EVYDHARRAL	YNAGVVDLVS	RNNQSPSHSP
LKSSESSMNC	SSCEGLSCQQ	TRVLQEKLRK	LKEAMLCMVC	CEEEINSTFC
PCGHTVCCES	CAAQLQSCPV	CRSRVEHVQH	VYLPTHTSLL	NLTVI

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до трансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах, як убіквітинування білків, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном заліза. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані.

Література

Olsson P.-A., Korhonen L., Mercer E.A., Lindholm D. (1999). MIR is a novel ERM-like protein that interacts with myosin regulatory light chain and inhibits neurite outgrowth. J. Biol. Chem. 274: 36288—36292. PMID 10593918 DOI:10.1074/jbc.274.51.36288
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Bornhauser B.C., Johansson C., Lindholm D. (2003). Functional activities and cellular localization of the ezrin, radixin, moesin (ERM) and RING zinc finger domains in MIR. FEBS Lett. 553: 195—199. PMID 14550572 DOI:10.1016/S0014-5793(03)01010-X
Bornhauser B.C., Olsson P.-A., Lindholm D. (2003). MSAP is a novel MIR-interacting protein that enhances neurite outgrowth and increases myosin regulatory light chain. J. Biol. Chem. 278: 35412—35420. PMID 12826659 DOI:10.1074/jbc.M306271200
Zelcer N., Hong C., Boyadjian R., Tontonoz P. (2009). LXR regulates cholesterol uptake through Idol-dependent ubiquitination of the LDL receptor. Science. 325: 100—104. PMID 19520913 DOI:10.1126/science.1168974

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:21155 (англ.) . Процитовано 6 вересня 2017.
↑ UniProt, Q8WY64 (англ.) . Архів оригіналу за 22 лютого 2018. Процитовано 6 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 6

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

Білки цитоскелету

Людські

Мікрофіламенти
та актин-зв'язуючі білки

Міофіламенти

Актин	A1 A2 B C1 G1 G2

Міозин	I A B C D E F G H II 1 2 3 4 6 7 7B 8 9 10 11 13 14 15 16 III A B V A B C VI MYO6 VII A B IX A B X MYO10 XV A B XVIII A B Легкий ланцюг міозину 1 2 3 4 5 6 6B 7 9 10 12A 12B IP K K2 K3 K4 L1 PF

Інші	Тропомодулін 1 2 3 4 Тропонін T 1 2 3 C 1 2 I 1 2 3 Тропоміозин 1 2 3 4 Актинін 1 2 3 4 Комплекс Arp2/3 актин-деполімеризуючі фактори Кофілін 1 2 дестрин Гелсолін Профілін 1 2 Тітин

Інші

WAS
Фібрилін
Філамін
- A
- B
- C
Еспін
TRIOBP

Проміжні філаменти

Тип 1/2
(Кератин,
Цитокератин)

Епітеліальні кератини (м'які альфа-кератини)	тип I/хромосома 17 10 12 13 14 15 16 17 19 20 хромосома 12 18 інші 21 тип II/хромосома 12 1 2 3 4 5 6A 6B 7 8 9

Кератини волосся (жорсткі альфа-кератини)	тип I/хромосома 17 31 32 33A 33B 34 35 36 37 38 тип II/хромосома 12 81 82 83 84 85 86

Незгруповані альфа	хромосома 17 23 24 25 26 27 28 39 40 хромосома 12 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80

Не-альфа	Бета-кератин

Тип 3

Тип 4

Інтернексин
Нестин
Нейрофіламент
- NEFL
- NEFM
- NEFH
Синемін
Синкоїлін

Тип 5

Ламіни: A/C
B1
B2

Мікротрубочки
та пов'язані білки

Тубулін	1A 1B 1C 3C 3D 3E 4A 8

Кінезин	1A 1B 2A 2C 3B 3C 4A 4B 5A 5B 5C 6 7 9 11 12 13A 13B 14 15 16B 17 18A 18B 19 20A 20B 21A 21B 22 23 24 25 26A 26B 27 C1 C2 C3

Динеїн	аксонемні: 1 2 3 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 17 I1 I2 LI1 L1 L4 цитоплазматичні: C1H1 C2H1 C1I1 C1I2 C1LI1 C1LI2 C2LI1 LL1 LL2 LRB1 LRB2 LT1 LT3

Інші	MAPT DCTN1 STMN1 Тектин 1 2 3 4 5 Динамін 1 2 3