ACTN3

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1TJT, 1WKU, 3LUE

Ідентифікатори

Символи

ACTN3, actinin alpha 3 (gene/pseudogene), ACTN3D, actinin alpha 3

Зовнішні ІД

OMIM: 102574 MGI: 99678 GeneCards: ACTN3

Онтологія гена
Молекулярна функція	• calcium ion binding • protein homodimerization activity • transmembrane transporter binding • зв'язування з іоном металу • integrin binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • actin binding • structural constituent of muscle
Клітинна компонента	• гіалоплазма • Псевдоподія • focal adhesion • внутрішньоклітинний • мікрофіламент • екзосома
Біологічний процес	• regulation of apoptotic process • regulation of aerobic respiration • negative regulation of glycolytic process • negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade • transition between fast and slow fiber • positive regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate • focal adhesion assembly • muscle filament sliding • skeletal muscle atrophy • response to denervation involved in regulation of muscle adaptation • negative regulation of oxidative phosphorylation • positive regulation of skeletal muscle tissue growth • regulation of the force of skeletal muscle contraction • negative regulation of cold-induced thermogenesis
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


89


11474

Ensembl


ENSG00000248746


ENSMUSG00000006457

UniProt


Q08043


O88990

RefSeq (мРНК)


NM_001104 NM_001258371


NM_013456

RefSeq (білок)


NP_001095 NP_001245300


NP_038484

Локус (UCSC)

Хр. 11: 66.55 – 66.56 Mb

Хр. 19: 4.91 – 4.93 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

ACTN3 (англ. Actinin alpha 3 (gene/pseudogene)) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 901 амінокислот, а молекулярна маса — 103 241^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MMMVMQPEGL	GAGEGRFAGG	GGGGEYMEQE	EDWDRDLLLD	PAWEKQQRKT
FTAWCNSHLR	KAGTQIENIE	EDFRNGLKLM	LLLEVISGER	LPRPDKGKMR
FHKIANVNKA	LDFIASKGVK	LVSIGAEEIV	DGNLKMTLGM	IWTIILRFAI
QDISVEETSA	KEGLLLWCQR	KTAPYRNVNV	QNFHTSWKDG	LALCALIHRH
RPDLIDYAKL	RKDDPIGNLN	TAFEVAEKYL	DIPKMLDAED	IVNTPKPDEK
AIMTYVSCFY	HAFAGAEQAE	TAANRICKVL	AVNQENEKLM	EEYEKLASEL
LEWIRRTVPW	LENRVGEPSM	SAMQRKLEDF	RDYRRLHKPP	RIQEKCQLEI
NFNTLQTKLR	LSHRPAFMPS	EGKLVSDIAN	AWRGLEQVEK	GYEDWLLSEI
RRLQRLQHLA	EKFRQKASLH	EAWTRGKEEM	LSQRDYDSAL	LQEVRALLRR
HEAFESDLAA	HQDRVEHIAA	LAQELNELDY	HEAASVNSRC	QAICDQWDNL
GTLTQKRRDA	LERMEKLLET	IDRLQLEFAR	RAAPFNNWLD	GAVEDLQDVW
LVHSVEETQS	LLTAHDQFKA	TLPEADRERG	AIMGIQGEIQ	KICQTYGLRP
CSTNPYITLS	PQDINTKWDM	VRKLVPSCDQ	TLQEELARQQ	VNERLRRQFA
AQANAIGPWI	QAKVEEVGRL	AAGLAGSLEE	QMAGLRQQEQ	NIINYKTNID
RLEGDHQLLQ	ESLVFDNKHT	VYSMEHIRVG	WEQLLTSIAR	TINEVENQVL
TRDAKGLSQE	QLNEFRASFN	HFDRKQNGMM	EPDDFRACLI	SMGYDLGEVE
FARIMTMVDP	NAAGVVTFQA	FIDFMTRETA	ETDTTEQVVA	SFKILAGDKN
YITPEELRRE	LPAKQAEYCI	RRMVPYKGSG	APAGALDYVA	FSSALYGESD
L

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у такому біологічному процесі, як ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину, іонами металів, іоном кальцію.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Franzot G., Sjoblom B., Gautel M., Djinovic Carugo K. (2005). The crystal structure of the actin binding domain from alpha-actinin in its closed conformation: structural insight into phospholipid regulation of alpha-actinin. J. Mol. Biol. 348: 151—165. PMID 15808860 DOI:10.1016/j.jmb.2005.01.002

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:165 (англ.) . Архів оригіналу за 23 вересня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.
↑ UniProt, Q08043 (англ.) . Архів оригіналу за 19 вересня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 11

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

Білки цитоскелету

Людські

Мікрофіламенти
та актин-зв'язуючі білки

Міофіламенти

Актин	A1 A2 B C1 G1 G2

Міозин	I A B C D E F G H II 1 2 3 4 6 7 7B 8 9 10 11 13 14 15 16 III A B V A B C VI MYO6 VII A B IX A B X MYO10 XV A B XVIII A B Легкий ланцюг міозину 1 2 3 4 5 6 6B 7 9 10 12A 12B IP K K2 K3 K4 L1 PF

Інші	Тропомодулін 1 2 3 4 Тропонін T 1 2 3 C 1 2 I 1 2 3 Тропоміозин 1 2 3 4 Актинін 1 2 3 4 Комплекс Arp2/3 актин-деполімеризуючі фактори Кофілін 1 2 дестрин Гелсолін Профілін 1 2 Тітин

Інші

WAS
Фібрилін
Філамін
- A
- B
- C
Еспін
TRIOBP

Проміжні філаменти

Тип 1/2
(Кератин,
Цитокератин)

Епітеліальні кератини (м'які альфа-кератини)	тип I/хромосома 17 10 12 13 14 15 16 17 19 20 хромосома 12 18 інші 21 тип II/хромосома 12 1 2 3 4 5 6A 6B 7 8 9

Кератини волосся (жорсткі альфа-кератини)	тип I/хромосома 17 31 32 33A 33B 34 35 36 37 38 тип II/хромосома 12 81 82 83 84 85 86

Незгруповані альфа	хромосома 17 23 24 25 26 27 28 39 40 хромосома 12 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80

Не-альфа	Бета-кератин

Тип 3

Тип 4

Інтернексин
Нестин
Нейрофіламент
- NEFL
- NEFM
- NEFH
Синемін
Синкоїлін

Тип 5

Ламіни: A/C
B1
B2

Мікротрубочки
та пов'язані білки

Тубулін	1A 1B 1C 3C 3D 3E 4A 8

Кінезин	1A 1B 2A 2C 3B 3C 4A 4B 5A 5B 5C 6 7 9 11 12 13A 13B 14 15 16B 17 18A 18B 19 20A 20B 21A 21B 22 23 24 25 26A 26B 27 C1 C2 C3

Динеїн	аксонемні: 1 2 3 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 17 I1 I2 LI1 L1 L4 цитоплазматичні: C1H1 C2H1 C1I1 C1I2 C1LI1 C1LI2 C2LI1 LL1 LL2 LRB1 LRB2 LT1 LT3

Інші	MAPT DCTN1 STMN1 Тектин 1 2 3 4 5 Динамін 1 2 3