Фактор зсідання крові V

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
3S9C, 1CZS, 1CZV, 3P6Z, 3P70

Ідентифікатори

Символи

F5, FVL, PCCF, RPRGL1, THPH2, coagulation factor V

Зовнішні ІД

OMIM: 612309 MGI: 88382 HomoloGene: 104 GeneCards: F5

Пов'язані генетичні захворювання

Owren's disease, activated protein C resistance, factor v leiden^[1]

Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з іоном металу • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • copper ion binding
Клітинна компонента	• platelet alpha granule • extracellular vesicle • endoplasmic reticulum lumen • мембрана • клітинна мембрана • extracellular region • COPII-coated ER to Golgi transport vesicle • endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane • platelet alpha granule lumen • комплекс Ґольджі • ендоплазматичний ретикулум • Golgi membrane • міжклітинний простір
Біологічний процес	• гемостаз • platelet degranulation • зсідання крові • кровообіг • endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport • COPII vesicle coating • response to vitamin K • посттрансляційна модифікація
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


2153


14067

Ensembl


ENSG00000198734


ENSMUSG00000026579

UniProt


P12259


O88783

RefSeq (мРНК)


NM_000130


NM_007976

RefSeq (білок)


NP_000121


NP_032002

Локус (UCSC)

Хр. 1: 169.51 – 169.59 Mb

Хр. 1: 163.98 – 164.05 Mb

PubMed search

^[2]

^[3]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

F5 (англ. Coagulation factor V, Проакцелерин) — білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 224 амінокислот, а молекулярна маса — 251 703^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MFPGCPRLWV	LVVLGTSWVG	WGSQGTEAAQ	LRQFYVAAQG	ISWSYRPEPT
NSSLNLSVTS	FKKIVYREYE	PYFKKEKPQS	TISGLLGPTL	YAEVGDIIKV
HFKNKADKPL	SIHPQGIRYS	KLSEGASYLD	HTFPAEKMDD	AVAPGREYTY
EWSISEDSGP	THDDPPCLTH	IYYSHENLIE	DFNSGLIGPL	LICKKGTLTE
GGTQKTFDKQ	IVLLFAVFDE	SKSWSQSSSL	MYTVNGYVNG	TMPDITVCAH
DHISWHLLGM	SSGPELFSIH	FNGQVLEQNH	HKVSAITLVS	ATSTTANMTV
GPEGKWIISS	LTPKHLQAGM	QAYIDIKNCP	KKTRNLKKIT	REQRRHMKRW
EYFIAAEEVI	WDYAPVIPAN	MDKKYRSQHL	DNFSNQIGKH	YKKVMYTQYE
DESFTKHTVN	PNMKEDGILG	PIIRAQVRDT	LKIVFKNMAS	RPYSIYPHGV
TFSPYEDEVN	SSFTSGRNNT	MIRAVQPGET	YTYKWNILEF	DEPTENDAQC
LTRPYYSDVD	IMRDIASGLI	GLLLICKSRS	LDRRGIQRAA	DIEQQAVFAV
FDENKSWYLE	DNINKFCENP	DEVKRDDPKF	YESNIMSTIN	GYVPESITTL
GFCFDDTVQW	HFCSVGTQNE	ILTIHFTGHS	FIYGKRHEDT	LTLFPMRGES
VTVTMDNVGT	WMLTSMNSSP	RSKKLRLKFR	DVKCIPDDDE	DSYEIFEPPE
STVMATRKMH	DRLEPEDEES	DADYDYQNRL	AAALGIRSFR	NSSLNQEEEE
FNLTALALEN	GTEFVSSNTD	IIVGSNYSSP	SNISKFTVNN	LAEPQKAPSH
QQATTAGSPL	RHLIGKNSVL	NSSTAEHSSP	YSEDPIEDPL	QPDVTGIRLL
SLGAGEFKSQ	EHAKHKGPKV	ERDQAAKHRF	SWMKLLAHKV	GRHLSQDTGS
PSGMRPWEDL	PSQDTGSPSR	MRPWKDPPSD	LLLLKQSNSS	KILVGRWHLA
SEKGSYEIIQ	DTDEDTAVNN	WLISPQNASR	AWGESTPLAN	KPGKQSGHPK
FPRVRHKSLQ	VRQDGGKSRL	KKSQFLIKTR	KKKKEKHTHH	APLSPRTFHP
LRSEAYNTFS	ERRLKHSLVL	HKSNETSLPT	DLNQTLPSMD	FGWIASLPDH
NQNSSNDTGQ	ASCPPGLYQT	VPPEEHYQTF	PIQDPDQMHS	TSDPSHRSSS
PELSEMLEYD	RSHKSFPTDI	SQMSPSSEHE	VWQTVISPDL	SQVTLSPELS
QTNLSPDLSH	TTLSPELIQR	NLSPALGQMP	ISPDLSHTTL	SPDLSHTTLS
LDLSQTNLSP	ELSQTNLSPA	LGQMPLSPDL	SHTTLSLDFS	QTNLSPELSH
MTLSPELSQT	NLSPALGQMP	ISPDLSHTTL	SLDFSQTNLS	PELSQTNLSP
ALGQMPLSPD	PSHTTLSLDL	SQTNLSPELS	QTNLSPDLSE	MPLFADLSQI
PLTPDLDQMT	LSPDLGETDL	SPNFGQMSLS	PDLSQVTLSP	DISDTTLLPD
LSQISPPPDL	DQIFYPSESS	QSLLLQEFNE	SFPYPDLGQM	PSPSSPTLND
TFLSKEFNPL	VIVGLSKDGT	DYIEIIPKEE	VQSSEDDYAE	IDYVPYDDPY
KTDVRTNINS	SRDPDNIAAW	YLRSNNGNRR	NYYIAAEEIS	WDYSEFVQRE
TDIEDSDDIP	EDTTYKKVVF	RKYLDSTFTK	RDPRGEYEEH	LGILGPIIRA
EVDDVIQVRF	KNLASRPYSL	HAHGLSYEKS	SEGKTYEDDS	PEWFKEDNAV
QPNSSYTYVW	HATERSGPES	PGSACRAWAY	YSAVNPEKDI	HSGLIGPLLI
CQKGILHKDS	NMPMDMREFV	LLFMTFDEKK	SWYYEKKSRS	SWRLTSSEMK
KSHEFHAING	MIYSLPGLKM	YEQEWVRLHL	LNIGGSQDIH	VVHFHGQTLL
ENGNKQHQLG	VWPLLPGSFK	TLEMKASKPG	WWLLNTEVGE	NQRAGMQTPF
LIMDRDCRMP	MGLSTGIISD	SQIKASEFLG	YWEPRLARLN	NGGSYNAWSV
EKLAAEFASK	PWIQVDMQKE	VIITGIQTQG	AKHYLKSCYT	TEFYVAYSSN
QINWQIFKGN	STRNVMYFNG	NSDASTIKEN	QFDPPIVARY	IRISPTRAYN
RPTLRLELQG	CEVNGCSTPL	GMENGKIENK	QITASSFKKS	WWGDYWEPFR
ARLNAQGRVN	AWQAKANNNK	QWLEIDLLKI	KKITAIITQG	CKSLSSEMYV
KSYTIHYSEQ	GVEWKPYRLK	SSMVDKIFEG	NTNTKGHVKN	FFNPPIISRF
IRVIPKTWNQ	SIALRLELFG	CDIY

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як зсідання крові, гемостаз. Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів, іоном кальцію. Секретований назовні.

Клінічне значення

Відомі різні спадкові порушення фактора V. Дефіцит пов'язаний з рідкісною легкою формою гемофілії, яка успадковується за аутосомно-рецесивним типом (парагемофілія або хвороба Оврена), частота виникнення якої становить 1:1 000 000.^{[джерело?]}

Інші мутації фактора V пов'язані з венозним тромбозом. Вони є найпоширенішими спадковими причинами тромбофілії (схильності до утворення тромбів). Приблизно від 2 до 15% осіб зі світлою шкірою мають мутацію Лейдена, пов’язану із заміною залишку аргініну глутаміном у положенні амінокислоти 506 (R506Q). Серед пацієнтів із рецидивуючим тромбозом глибоких вен, частота цієї мутації сягає 60%. Усі протромботичні мутації фактора V (фактор V Лейден, фактор V Кембридж, фактор V Гонконг) роблять його стійким до розщеплення активованим протеїном С («АРС резистентність»). Він залишається активним і збільшує швидкість утворення тромбіну.^{[джерело?]}

Див. також

Хромосома 1
Зсідання крові

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з F5 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3542 (англ.) . Архів оригіналу за 3 квітня 2016. Процитовано 25 серпня 2017.
↑ UniProt, P12259 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 25 серпня 2017.

Література

Cripe L.D., Moore K.D., Kane W.H. (1992). Structure of the gene for human coagulation factor V. Biochemistry. 31: 3777—3785. PMID 1567832 DOI:10.1021/bi00130a007
Kane W.H., Ichinose A., Hagen F.S., Davie E.W. (1987). Cloning of cDNAs coding for the heavy chain region and connecting region of human factor V, a blood coagulation factor with four types of internal repeats. Biochemistry. 26: 6508—6514. PMID 2827731 DOI:10.1021/bi00394a033
Kane W.H., Davie E.W. (1986). Cloning of a cDNA coding for human factor V, a blood coagulation factor homologous to factor VIII and ceruloplasmin. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83: 6800—6804. PMID 3092220 DOI:10.1073/pnas.83.18.6800
Pittman D.D., Tomkinson K.N., Michnick D., Selighsohn U., Kaufman R.J. (1994). Posttranslational sulfation of factor V is required for efficient thrombin cleavage and activation and for full procoagulant activity. Biochemistry. 33: 6952—6959. PMID 8204629 DOI:10.1021/bi00188a026
Kise H., Nishioka J., Kawamura J., Suzuki K. (1996). Characterization of semenogelin II and its molecular interaction with prostate-specific antigen and protein C inhibitor. Eur. J. Biochem. 238: 88—96. PMID 8665956 DOI:10.1111/j.1432-1033.1996.0088q.x
Nishioka J., Ning M., Hayashi T., Suzuki K. (1998). Protein C inhibitor secreted from activated platelets efficiently inhibits activated protein C on phosphatidylethanolamine of platelet membrane and microvesicles. J. Biol. Chem. 273: 11281—11287. PMID 9556620 DOI:10.1074/jbc.273.18.11281