RuBisCO
| Ribulose-bisfosfato carboxilase oxigenase | |||||||
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| Indicadores | |||||||
| Número EC | 4.1.1.39 | ||||||
| Número CAS | 9027-23-0-- | ||||||
| Bases de dados | |||||||
| IntEnz | IntEnz | ||||||
| BRENDA | BRENDA | ||||||
| ExPASy | NiceZyme | ||||||
| KEGG | KEGG | ||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||
| PRIAM | PRIAM | ||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||
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RuBisCO (abreviatura de ribulose-1,5-bisfosfato carboxilase oxigenase) é a enzima mais abundante nas plantas e, por conseguinte, a proteína mais abundante no planeta.[1]
Esta enzima capta o dióxido de carbono procedente do ar e um açúcar existente na célula chamado RuDP (ribulose 1,5-difosfato ou RuBP - ribulose bis-fosfato). A reacção entre estes dois reagentes dá origem a duas moléculas do açúcar PGA (fosfoglicerato). A RuBisCO é assim responsável pelo importante primeiro passo do ciclo de Calvin e em concreto pela fixação do dióxido de carbono na sua forma orgânica.
É importante dizer que a reacção pode acontecer tanto com dióxido de carbono quanto com oxigênio molecular (O2). Quando o oxigênio é absorvido, o processo faz parte da fotorespiração, sem absorção de carbono. Algumas plantas (por volta de 5% das plantas existentes na Terra), utilizam um processo intermédio e mais seletivo para absorção do dióxido de carbono, evitando o contato direto com o oxigênio do ar típico do "processo rubisco" (às vezes chamado C3), com o processo chamado C4 ou o CAM ("Crassulacean acid metabolism"). O C4 usa estruturas dentro da célula e um sistema bioquímico de transporte que envolve moléculas com 4 átomos de carbono (por isso C4). O CAM é usado por plantas em ambientes muito áridos, em que os estômatos só abrem à noite, a fim de economizar água, que se perderia por evaporação se estes ficassem abertos durante o dia. Assim, à noite, absorvem o dióxido de carbono em moléculas de 4 carbonos, que ficam armazenadas em vacúolos para serem utilizadas durante o dia.
Os processos C3, C4 e CAM têm vantagens e desvantagens. O C3 é mais direto, gastando cerca de 18 ATPs para fixar cada molécula de dióxido de carbono, mas requer concentrações mais altas de dióxido de carbono e água. O C4 requer mais estruturas e mais energia (30 ATPs), porém trabalha com concentrações de dióxido de carbono mais baixas na atmosfera e é mais apropriado para ambientes secos. O CAM é usado em ambientes predominantemente áridos, mas fixa pouco dióxido de carbono, levando a taxas de crescimento da planta baixas.
Existe ainda um quarto processo, chamado pirenoide, que é usado pelas algas e plantas aquáticas Ceratophyllaceae.
Processo
As cianobactérias e as plantas compartilham o RuBisCO, que captura o dióxido de carbono do clima. A captura de carbono é a primeira de uma série de reações que transformam carbono em moléculas de alta energia. RuBisCO nas plantas, muitas vezes é bloqueado por pequenas moléculas que se ligam a ele. Aqui, a Rubisco activase (Rca) regula o RuBisCO, removendo moléculas indesejadas para que o RuBisCO possa funcionar novamente.[2]
Foi identificado um gene cianobacteriano que se parece com o que codifica a RuBisCO activase da planta. O gene codifica a proteína cianobacteriana do tipo ativase (ALC). A ALC ajuda seu hospedeiro a identificar os níveis de CO2 para ajustar as taxas de fotossíntese.[3]
Referências
- ↑ Cooper, Geoffrey M. (2000). "10.The Chloroplast Genome". The Cell: A Molecular Approach (2nd ed.). Washington, D.C: ASM Press. ISBN 0-87893-106-6
- ↑ Lechno-Yossef, By Igor Houwat, Sigal. «Identifying a cyanobacterial gene family that helps control photosynthesis». prl.natsci.msu.edu (em inglês). Consultado em 10 de outubro de 2019
- ↑ «Scientists identified a gene family that helps control photosynthesis». Tech Explorist (em inglês). 10 de outubro de 2019. Consultado em 10 de outubro de 2019
Leitura adicional
- Chase MW, Soltis DE, Olmstead RG, Morgan D, Les DH, Mishler BD, et al. (1993). «Phylogenetics of Seed Plants: An Analysis of Nucleotide Sequences from the Plastid Gene rbcL» (PDF). Annals of the Missouri Botanical Garden. 80 (3): 528–580. JSTOR 2399846. doi:10.2307/2399846
- Sugawara H, Yamamoto H, Shibata N, Inoue T, Okada S, Miyake C, Yokota A, Kai Y (maio de 1999). «Crystal structure of carboxylase reaction-oriented ribulose 1, 5-bisphosphate carboxylase/oxygenase from a thermophilic red alga, Galdieria partita». The Journal of Biological Chemistry. 274 (22): 15655–61. PMID 10336462. doi:10.1074/jbc.274.22.15655
- Portis AR, Parry MA (outubro de 2007). «Discoveries in Rubisco (Ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase): a historical perspective». Photosynthesis Research. 94 (1): 121–43. PMID 17665149. doi:10.1007/s11120-007-9225-6
- Ashida H, Danchin A, Yokota A (2005). «Was photosynthetic RuBisCO recruited by acquisitive evolution from RuBisCO-like proteins involved in sulfur metabolism?». Research in Microbiology. 156 (5–6): 611–8. PMID 15950120. doi:10.1016/j.resmic.2005.01.014
- Marcus Y, Altman-Gueta H, Finkler A, Gurevitz M (junho de 2005). «Mutagenesis at two distinct phosphate-binding sites unravels their differential roles in regulation of Rubisco activation and catalysis». Journal of Bacteriology. 187 (12): 4222–8. PMC 1151729
. PMID 15937184. doi:10.1128/JB.187.12.4222-4228.2005
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