| SERPINF2 |
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| Structures disponibles |
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| PDB | Recherche d'orthologue: PDBe RCSB |
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| Identifiants |
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| Aliases | SERPINF2 |
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| IDs externes | OMIM: 613168 MGI: 107173 HomoloGene: 719 GeneCards: SERPINF2 |
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| Position du gène (Homme) |
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 | | Chr. | Chromosome 17 humain[1] |
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| | Locus | 17p13.3 | Début | 1,742,836 bp[1] |
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| Fin | 1,755,265 bp[1] |
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| Position du gène (Souris) |
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 | | Chr. | Chromosome 11 (souris)[2] |
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| | Locus | 11|11 B5 | Début | 75,322,558 bp[2] |
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| Fin | 75,330,417 bp[2] |
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| Expression génétique |
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| Bgee | | Humain | Souris (orthologue) |
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| Fortement exprimé dans | - right lobe of liver
- left uterine tube
- prostate
- upper lobe of left lung
- human kidney
- right ovary
- lactiferous gland
- right testis
- right lobe of thyroid gland
- Myomètre
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| | Fortement exprimé dans | - Vésicule vitelline
- foie
- right kidney
- proximal tubule
- left lobe of liver
- human kidney
- vésicule biliaire
- fetal liver hematopoietic progenitor cell
- paroi abdominale
- fœtus humain
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| | Plus de données d'expression de référence |
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| BioGPS |  | | Plus de données d'expression de référence |
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| Gene Ontology |
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| Fonction moléculaire | - peptidase inhibitor activity
- protein homodimerization activity
- liaison de protéase
- liaison protéique
- serine-type endopeptidase inhibitor activity
- endopeptidase inhibitor activity
| | Composant cellulaire | - blood microparticle
- fibrinogène
- région extracellulaire
- surface cellulaire
- exosome
- platelet alpha granule lumen
- milieu extracellulaire
- collagen-containing extracellular matrix
| | Processus biologique | - positive regulation of collagen biosynthetic process
- negative regulation of peptidase activity
- negative regulation of fibrinolysis
- negative regulation of plasminogen activation
- maintenance of blood vessel diameter homeostasis by renin-angiotensin
- blood vessel morphogenesis
- fibrinolyse
- collagen fibril organization
- platelet degranulation
- positive regulation of JNK cascade
- response to organic substance
- acute-phase response
- positive regulation of cell differentiation
- positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade
- positive regulation of transforming growth factor beta production
- positive regulation of stress fiber assembly
- positive regulation of transcription by RNA polymerase II
- positive regulation of smooth muscle cell proliferation
- positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin
- negative regulation of endopeptidase activity
| | Sources:Amigo / QuickGO |
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| Orthologues |
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| Espèces | Homme | Souris |
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| Entrez | | |
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| Ensembl | |
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ENSG00000167711
ENSG00000276838 |
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| UniProt | | |
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| RefSeq (mRNA) | |
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NM_000934
NM_001165920
NM_001165921 |
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| RefSeq (protéine) | |
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NP_000925
NP_001159392
NP_001159393 |
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| Localisation (UCSC) | Chr 17: 1.74 – 1.76 Mb | Chr 11: 75.32 – 75.33 Mb |
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| Publication PubMed | [3] | [4] |
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| Wikidata |
| Voir/Editer Humain | Voir/Editer Souris |
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L'alpha 2-antiplasmine est une protéine inhibitrice de la plasmine, et donc de la fibrinolyse. Son gène est SERPINF2 porté par le chromosome 17 humain.
Elle a été découverte en 1976[5].
Rôle
Formée de 464 acides aminés, elle est clivée par une protéase (APCE) en un protéine de 452 acides aminés plus actives[6].
Il s'agit du principal inhibiteur de la plasmine[7]. Elle se lie au facteur XIII et à la fibrine, permettant la stabilisation du thrombus[8].
Médecine
Un déficit congénital en cette protéine induit un syndrome hémorragique[5].
Son inhibition pourrait constituer une voie thérapeutique : elle activerait la fibrinolyse sans dégrader le fibrinogène et avec un moindre risque de saignements[9].
Notes et références
- ↑ a b et c ENSG00000276838 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000167711, ENSG00000276838 - Ensembl, May 2017
- ↑ a b et c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000038224 - Ensembl, May 2017
- ↑ « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ a et b Aoki N, Discovery of alpha2-plasmin inhibitor and its congenital deficiency, J Thromb Haemost, 2005;3:623–631
- ↑ Lee KN, Jackson KW, Christiansen VJ, Chung KH, McKee PA, A novel plasma proteinase potentiates alpha2-antiplasmin inhibition of fibrin digestion, Blood, 2004;103:3783–3788
- ↑ Leebeek FW, Kluft C, Knot EA, Los P, Cohen AF, Six AJ, Plasmin inhibitors in the prevention of systemic effects during thrombolytic therapy: specific role of the plasminogen-binding form of alpha 2-antiplasmin, J Am Coll Cardiol, 1990;15:1212–1220
- ↑ Mitchell JL, Lionikiene AS, Fraser SR, Whyte CS, Booth NA, Mutch NJ, Functional factor XIII-A is exposed on the stimulated platelet surface, Blood, 2014;124:3982–3990
- ↑ Singh S, Houng A, Reed GL, Releasing the brakes on the fibrinolytic system in pulmonary emboli: unique effects of plasminogen activation and α2-antiplasmin inactivation, Circulation, 2017;135:1011−1020
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